Enzyme Function Through Induced Fit Model

The learning content discusses enzymes as biological catalysts that increase reaction rates by lowering activation energy. It explores how enzyme activity efficiency is influenced by factors such as temperature, pH, and substrate concentration. The Induced Fit Model is analyzed to explain how enzyme-substrate specificity and reaction rates are interlinked. Images and diagrams provide visual aids in understanding concepts such as enzyme-substrate complex formation, enzyme catalysis, and activation energy. The importance of enzymes in accelerating reactions without being consumed themselves is emphasized throughout the material.

• Enzymes
• Catalysts
• Induced Fit Model
• Enzyme Function
• Biochemistry

zevi Follow

Uploaded on Apr 18, 2024 | 5 Views

Download Presentation

Please find below an Image/Link to download the presentation.

The content on the website is provided AS IS for your information and personal use only. It may not be sold, licensed, or shared on other websites without obtaining consent from the author. Download presentation by click this link. If you encounter any issues during the download, it is possible that the publisher has removed the file from their server.

Presentation Transcript

1. Indukuoto atitikmens modelis Bendrosios biologijos programos mokymosi turinys: 29.2.4. Mokomasi apib dinti fermentus kaip biologinius katalizatorius, kurie didina reakcijos greit , ma indami aktyvacijos energij . Remiantis indukuoto atitikmens modeliu, analizuojamas ferment veikimo savitumas ir paai kinama, kaip fermentin s reakcijos greitis priklauso nuo temperat ros, pH ar substrato koncentracijos.

2. Mediaga parengta bendradarbiaujant Lietuvos biologijos mokytoj asociacijai ir Lietuvos Respublikos vietimo, mokslo ir sporto ministerijai. Med iag pareng : Biologijos mokytojas ekspertas Simas Ignatavi ius Med iag recenzavo: Biologijos mokytojos ekspert s: Alyda Daulenskien , Violeta Kundrotien , dr. Asta Navickait 2023 m. rugs jo m n.

3. Fermentai Fermentai tai biologiniai katalizatoriai, kurie didina reakcijos greit , ma indami aktyvacijos energij . Substratas tai cheminis junginys, kurio virsmus katalizuoja fermentas. Aktyvusis centras fermento viet , prie kurios prisijungia substratas. 1 pav. Fermento substrato komplekso susidarymas

4. Fermentin reakcija Fermentai, kaip biologiniai katalizatoriai, greitina reakcijas, bet patys nepakinta. Ferment u tenka ma os koncentracijos. Fermentai katalizuoja ir tiesiogin , ir gr tam j reakcij . 2 pav. Fermentin s reakcijos schema

5. Aktyvacijos energija Aktyvacijos energija tai energijos kiekis reikalingas reakcijai prasid ti. Veikiant fermentams, aktyvacijos energija suma ja. 3 pav. Katalizuojamos ir nekatalizuojamos reakcijos energijos kitimo kreiv s

6. Rakto - spynos modelis Rakto spynos modelis ai kina, ferment specifi kum . Fermento aktyvusis centras leid ia prisijungti tik tam tikram substratui taip, kaip spyna atsirakina tik su tam tikru raktu. 4 pav. Rakto spynos modelis

7. Indukuoto atitikmens modelis Indukuoto atitikmens modelis remiasi tuo, kad fermentas kei ia savo form taip, kad aktyv j centr gal t prisijungti specifinis substratas. iame modelyje, aktyvusis centras n ra stabilus darinys, o prisitaikanti, jungiantis substratui. 5 pav. Indukuoto atitikmens modelis

8. Pirtins rankos modelis Indukuotojo atitikmens modelis da nai ai kinamas remiantis pir tin s rankos principu. Pir tin (fermentas) gauna specifin form tik j d jus rank (substrat ). 6 pav. Pir tin s rankos modelis

9. Temperatros taka Temperat rai kylant iki optimalios, reakcijos greitis did ja d l grei iau judan i molekuli . Temperat rai kylant vir optimalios, reakcijos greitis ma ja d l prasidedan ios fermento denat racijos. Kiekvienas fermentas turi jam b ding optimali temperat r . 7 pav. Fermentin s reakcijos grei io priklausomyb nuo temperat ros.

10. pH taka Kiekvienas fermentas turi jam b ding optimali pH terp . Terp s pH tolstant nuo optimalios, reakcijos greitis ma ja d l prasidedan ios fermento denat racijos. 8 pav. Fermentin s reakcijos grei io priklausomyb nuo terp s pH.

11. Substrato koncentracijos taka Did jant substrato koncentracijai, reakcijos greitis did ja, nes grei iau susidaro substrato fermento kompleksas. Kuomet visi fermentai yra maksimaliai u imti, substrato koncentracijos did jimas nebedidina reakcijos grei io. 9 pav. Fermentin s reakcijos grei io priklausomyb substrato koncentracijos. 10 pav. Fermentin reakcija kintant substrato koncentracijai.

12. Naudotos iliustracijos 1 pav. https://o.quizlet.com/v3eFGntRz1LjSwEdWsbf5w.png 2 pav. https://media.labxchange.org/xblocks/lb-LabXchange-8b22a30e-html-1/figure-31654065817033- 57c95252be1dab8d3ce73d5b247159ff.png 3 pav. https://www.chemistrylearner.com/wp-content/uploads/2021/11/Catalytic-Reaction.jpg 4 pav. https://saylordotorg.github.io/text_the-basics-of-general-organic-and-biological- chemistry/section_21/494a8e8421b688f627e00d62c7fd6522.jpg 5 pav. https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/c.svg 6 pav. https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_kinetics#/media/File:KinEnzymo(en).svg 7 pav. https://www.rcn.org.uk/magazines/-/media/Royal-College-Of-Nursing/Images/RCN- Magazines/Images/Publications-archive/Bulletin/2018/April/Gloves- 624x483.jpg?h=483&w=624&hash=6808BE855BB749B2822621731600226075574101 8 pav. https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/66/Enzyme-temperature.png 9 pav. https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/ac/Enzyme-ph.png?20071016083121 10 pav. https://psiberg.com/wp-content/uploads/2021/09/enzyme-concentration-1.svg 11 pav. https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_kinetics#/media/File:KinEnzymo(en).svg